Enzým

Enzýmy
katalyzátory v biologických systémoch, sú pozoruhodné molekulové prístroje, ktoré umožňujú kvadrilióny biochemických pochodov v našich bunkách naraz. Nachádzajú sa vo všetkých živých systémoch, ich prítomnosť umožňuje súhrn chemických premien v organizme – metabolizmus. Každý biologický druh má svoje vlastné enzýmy - druhová špecifickosť. Určujú charakter chemickej reakcie a podieľajú sa tiež na transformácií rôznych foriem energie. Urýchľujú chemické premeny bez toho, aby pri tom ovplyvňovali zloženie rovnovážnej zmesi. Urýchľujú reakcie minimálne miliónkrát. Bez ich prítomnosti by väčšina reakcií v biologických systémoch nemohla prebiehať resp. by prebiehala veľmi pomaly. Pôsobenie mnohých enzýmov je regulované.

Väčšina známych enzýmov sú proteíny. Proteíny ako trieda makromolekúl sú veľmi efektívne pri katalýze rôznych chemických reakcií, pretože sú schopné špecificky viazať veľmi rôzne molekuly. Využitím celého repertoára intermolekulových síl, enzýmy prinášajú substráty do optimálnej vzdialenosti a orientácie, umožňujú tak efektívnu prestavbu chemických väzieb za vzniku produktov katalyzovanej reakcie. V podstate enzýmy  katalyzujú reakcie tak, že stabilizujú  prechodný stav substrátu t.j. stav s najvyššou energiou. Týmto spôsobom vlastne selektívne určujú, ktorá chemická reakcia prebehne. Sú vysoko špecializované čo sa týka reakcie, ktorú katalyzujú a výberu  reaktantov s ktorými interagujú. Zvyčajne katalyzujú jedinú chemickú reakciu alebo niekoľko veľmi podobných  reakcií. Stupeň špecificity voči substrátu je zvyčajne veľmi vysoký až absolútny(výnimku tvoria tzv. moonlighting alebo námesačné proteíny).

Zloženie enzýmov: Základnú časť každého enzýmu tvorí reťazec aminokyselín, tá sa spája s nízkomolekulovými časťami ako väzba na niektorý vitamín, či minerálny prvok.
-  chemicky partia medzi jednoduché alebo zložené bielkoviny.
-  jednozložkové – tvorí iba bielkovina
-  dvojzložkové- tvorí komplex nazvaný holoenzým
Holoenzým- katalyticky aktívny komplex proteín–kofaktor
-  kofaktor- nebielkovinová časť enzýmu s charakterom zložených bielkovín
v -môže byť ión kovu alebo organická  
  molekula- koenzým
v - kofaktory enzýmov sú tepelne stabilné,
  proteínová časť molekuly nie  
v -prostetická skupina je pevne viazaná na bielkovinovú zložku kovalentnou väzbou
v -koenzým -viazaný slabo, môže disociovať, často ide  o deriváty vitamínov
-  apoenzým- proteínová časť enzýmu po 
  odstránení kofaktoru
v -enzýmy obsahujúce ióny kovov sa nazývajú metaloenzýmy
v -funkciu koenzýmov plnia aj niektoré vitamíny
Vlastnosti: enzýmy majú podobné vlastnosti ako ostatné chemické katalyzátory, ale líšia sa:
-  substrátovou špecifickosťou- enzým katalyzuje premenu len určitého substrátu, za substrátovú špecifickosť zodpovedá apoenzým
-  špecifickosťou účinku- reakcia katalyzovaná enzýmom  prebieha len určitým spôsobom
-  vyššou účinnosťou, reakcie katalyzované enzýmami sú o niekoľko rádov rýchlejšie ako reakcie katalyzované inými chemickými katalyzátormi
v často pôsobia v celých komplexoch
Druhy:
-  endogény – fermenty, ktoré sa vytvárajú tráviacimi žľazami a usmerňujú procesy trávenia
-  exogény- . V našom tele riadia a prevádzajú najzložitejšie úkony a hlavne v bunkách zaisťujú látkovú premenu, Musia byť dodané zvonka, teda prostredníctvom správnej výživy.

Lokalizácia a výskyt:
-  intracelulárne- zostávajú a pôsobia vo vnútri bunky, v ktorej vznikli
-  extracelulárne- pôsobia mimo bunky, v ktorej vznikli

Podmienky enzýmovej aktivity:
-  koncentrácia substrátu- Pre rýchlosť enzýmovej reakcie platia tie isté kinetické zákony ako pre rýchlosť akejkoľvek inej reakcie. V prípade, že je koncentrácia enzýmu konštantná, rýchlosť enzýmovej reakcie bude priamo úmerná koncentrácii substrátu. Táto závislosť je lineárna až dovtedy, kým nebude obsadená väčšina aktívnych miest enzýmu, teda kým koncentrácia substrátu nedosiahne saturačný bod
-  koncentrácia enzýmu: pri výraznom nadbytku substrátu bude rýchlosť enzýmovej reakcie lineárna v závislosti od zvyšovania koncentrácie enzýmu. Lineárne narastanie reakčnej rýchlosti bude však platiť iba na začiatku reakcie. Ak koncentrácia substrátu v reakčnej zmesi klesne, dochádza k vytváraniu rovnovážneho stavu.
-  teplota prostredia: Zvyšovanie teploty vedie spočiatku k urýchleniu enzýmovej reakcie, pretože molekuly substrátu majú väčšiu energiu, a tým aj väčšiu pohyblivosť, čím sa zvyšuje pravdepodobnosť zrážky substrátu s enzýmom. Enzýmy sú však bielkoviny, ktoré sa príliš vysokým teplom denaturujú. To znamená, že zahrievaním reakčnej zmesi spočiatku rýchlosť enzýmovej reakcie stúpa, ale po dosiahnutí určitého kritického bodu rýchlosť reakcie výrazne klesne a napokon sa zastaví v dôsledku úplnej denaturácie enzýmu. 
-  ph prostredia: pre väčšinu enzýmov je optimálna hodnota pH prostredia od 6,0 do 8,0. Extrémne hodnoty pH vedie takisto k denaturácii enzýmu, ako pôsobenie vysokých teplôt.
-  aktivátor: látka, ktorá enzým aktivuje, teda zvyšuje jeho aktivitu.
-  inhibítor: látka ktorá znižuje jeho aktivitu
v kompetitívna inhibícia- inhibítor má natoľko podobnú štruktúru so substrátom, že ho enzým nerozozná a vytvorí s ním neaktívny komplex enzým - inhibítor. Tvorba tohto komplexu je vratná. Inhibítor a substrát súťažia o to isté väzbové miesto na enzýme. Na enzým sa naviaže látka, ktorá má vyššiu koncentráciu.
v nekompetitívna inhibícia- inhibítor sa viaže na iné miesto enzýmu než substrát a tým mení konformáciu aktívneho centra na neaktívnu.
v  alosterická inhibícia- inhibítor sa viaže na zvláštne miesta v molekule enzýmu a tým zmení konformáciu aktívneho centra na neaktívnu.