Bielkoviny

Prírodné vedy » Chémia

Autor: filomena (18)
Typ práce: Ostatné
Dátum: 22.09.2021
Jazyk: Slovenčina
Rozsah: 1 604 slov
Počet zobrazení: 2 393
Tlačení: 124
Uložení: 128

Bielkoviny

Bielkoviny alebo proteíny sú po chemickej stránke biopolyméry zložené z aminokyselín, ktoré vo svojich molekulách vždy obsahujú C, O, H, N a niekedy aj síru. Sú to makromolekulové látky s osobitným postavením v živých systémoch. Predstavujú štruktúru, ktorá podmieňuje základné prejavy života organizmov. Energetická hodnota 1 g bielkovín je cca 4 kalórie

Bielkoviny plnia v organizme mnohé základné funkcie:

  • štruktúrne (tvorba buniek a tkanív organizmov),
  • katalytické (vo forme rozmanitých enzýmov),
  • transportné (prenos biologicky aktívnych látok),
  • pohybové (kontrakcia svalových vláken a celých buniek),
  • obranné (vo forme protilátok),
  • regulačné (ako hormóny).

AMINOKYSELINY

Pre tvorbu bielkovín majú význam α-aminokyseliny, ktoré majú -NH2 a -COOHskupinunaviazanú na tom istom atóme uhlíka. Zo známych aminokyselín je proteínogénnych (tvoriacich proteíny) iba 20. Aminokyseliny bielkovín majú L-konfiguráciu, teda aminoskupina na chirálnom uhlíkusa nachádza vľavo.

Skupina -R vo všeobecnom vzorci aminokyselín predstavuje vedľajší uhlíkový reťazec, ktorý je pre každú aminokyselinu charakteristický.

Živočíšny organizmus nie je schopný syntetizovať všetky aminokyseliny. Molekuly aminokyselín sa nesyntetizujú z jednotlivých atómov, ale prijímajú sa vo forme potravy. Niektoré aminokyseliny si organizmus dokáže prestavať na iné aminokyseliny, ktoré potrebuje. Avšak aminokyseliny, ktoré majú vo svojej molekule rozvetvený reťazec, aromatický kruh alebo heterocyklus (valín, leucín, izoleucín, metionín, treonín, fenylalanín, tryptofán, lyzín), potrebuje organizmus prijímať výlučne z potravy, lebo si ich nevie vyrobiť sám - nazývajú sa esenciálne aminokyseliny.

V mnohých textoch sa pre skrátenie názvov aminokyselín (napr. ak treba vypísať časť sekvencie polypeptidového reťazca) používa ich trojpísmenové alebo jednopísmenové označenie:

Tab. Aminokyseliny

aminokyselina

3-písm.
ozn.

1-písm.
ozn.

hmotnosť
[Da]

glycín

Gly

G

57,0

alanín

Ala

A

71,0

valín

Val

V

99,1

leucín

Leu

L

113,1

izoleucín

Ile

I

113,1

metionín

Met

M

131,1

prolín

Pro

P

97,1

fenylalanín

Phe

F

147,1

tryptofán

Trp

W

186,2

serín

Ser

S

87,0

treonín

Thr

T

101,1

asparagín

Asn

N

114,1

glutamín

Gln

Q

128,1

tyrozín

Tyr

Y

163,1

cysteín

Cys

C

103,1

lyzín

Lys

K

129,1

arginín

Arg

R

157,2

histidín

His

H

137,1

asparágová kys.

Asp

D

114,0

glutámová kys.

Glu

E

128,1

ROZDELENIE AMINOKYSELÍN

Na základe chemického rozboru postranných reťazcov možno povedať, že aminokyseliny s nepolárnym a polárnym nenabitým vedľajším reťazcom budú za normálnych podmienok bez elektrického náboja, zatiaľ čo aminokyseliny s polárnym nabitým reťazcom budú buď kladne alebo záporne nabité:

  1. elektricky neutrálne aminokyseliny
  2. zásadité aminokyseliny (s kladne nabitým vedľ. reťazcom)
  3. kyslé aminokyseliny (so záporným vedľajším reťazcom)

NEUTRÁLNE AMINOKYSELINY

GLYCÍN

Glycín (Gly, G) je aminokyselina s najjednoduchším postranným reťazcom. Glycín sa nachádza vo všetkých bielkovinách. Má sladkastú chuť. Organizmus túto aminokyselinu využíva na syntézu mnohých zlúčenín (hemoglobín, žlčové kyseliny, puríny).

ALANÍN

Alanín (Ala, A) obsahuje v postrannom reťazci metylovú skupinu (-CH3). Je súčasťou všetkých molekúl bielkovín. Nachádza sa aj v niektorých koenzýmoch.

Iné neutrálne aminokyseliny (len informatívne)

ZÁSADITÉ AMINOKYSELINY

LYZÍN

Lyzín (Lys, K) je zásaditou aminokyselinou s kladne nabitým postranným reťazcom obsahujúcim -NH2 skupinu. Je to esenciálna aminokyselina. Je súčasťou živočíšnych bielkovín, hlavne vo svalovej kontraktilnej bielkovine myozíne.

Iné zásadité aminokyseliny (len informatívne)

KYSLÉ AMINOKYSELINY

KYSELINA ASPARÁGOVÁ A GLUTÁMOVÁ

Asparágová kyselina (Asp, D) je vo vode ťažko rozpustná kyslá aminokyselina so záporne nabitým postranným reťazcom obsahujúcim -COOH skupinu. V organizme pôsobí ako excitačný mediátor v nervových spojeniach (synapsiách) a taktiež sa podieľa na detoxikácii amoniaku v močovinovom cykle.

Glutámová kyselina (Glu, E) je taktiež kyslá aminokyselina líšiaca sa od asparágovej kyseliny dlhším postranným uhlíkovým reťazcom. V malom množstve podnecuje nervové procesy, pamäť organizmov, odďaluje pocit únavy, pripisuje sa jej detoxikačná funkcia. Taktiež pôsobí ako excitačný mediátor v nervových synapsiách. Po jej dekarboxylácii vzniká kyselina γ-aminomaslová (GABA), ktorá je inhibičným mediátorom v nervových synapsiách.

Lipoproteíny sú častice, ktoré sa skladajú z nekovalentne spojených lipidov a proteínov. Ich hlavnou funkciou je prenášanie triacylglycerolov a cholesterolu.

IZOELEKTRICKÝ BOD

Izoelektrický bod predstavuje hodnotu pH, pri ktorej sa aminokyselina správa neutrálne, má nulový voľný elektrický náboj a molekuly aminokyseliny sa v izoelektrickom bode vyskytujú vo forme AMFIÓNOV.

Amfión je obojaký ión. Izoelektrický bod rôznych aminokyselín je rôzny a závisí od počtu skupín COOH a NH2 v štruktúre molekuly. Hodnota izoelektrického bodu sa pohybuje v rozsahu od 3 do 11.

ŠTRUKTÚRA BIELKOVÍN

Bielkoviny môžu svoje funkcie vykonávať len vtedy, keď sú zbalené do patričnej priestorovej konformácie, ktorá v prípade enzýmov zabezpečuje špecifickú väzbu pomocou slabých nekovalentných interakcií jej aminokyselín s inou molekulou rôznej chemickej povahy. Tak ako v prípade nukleových kyselín sa aj pri bielkovinách stretávame s rôznym stupňom priestorovej organizácie jej stavebných molekúl (aminokyselín) tvoriacich polypeptidový reťazec.

PRIMÁRNA ŠTRUKTÚRA

Bielkoviny sú zložené z aminokyselín, ktoré sú pospájané do rôzne dlhých reťazcov peptidovými väzbami -CO-NH-. Možno teda povedať, že bielkoviny sú vlastne polypeptidy (podľa počtu aminokyselín - di-, tri-, oligo-, polypeptid). Peptidová väzba vzniká medzi -NH2 koncom jednej aminokyseliny a -COOH koncom druhej aminokyseliny, pričom sa pri reakcii odštepuje voda

Z hľadiska vlastností bielkoviny je pritom dôležité nielen to, aké aminokyselinové zvyšky polypeptidový reťazec obsahuje, ale aj poradie týchto aminokyselín v reťazci - tým je daná primárna štruktúra bielkoviny, ktorá podmieňuje aj ostatné typy štruktúr a biologickú funkciu proteínu. V bielkovinách sa pravidelne vyskytuje 20 aminokyselín, pričom za vzniku dipeptidu môžu zreagovať ľubovoľné dve aminokyseliny. Primárna štruktúra bielkovín je určená geneticky a je zakódovaná v DNA. Napríklad ...-- Gly -Gly – Ala – Leu – Gly –...

SEKUNDÁRNA ŠTRUKTÚRA

Sekundárna štruktúra určuje geometrické usporiadanie - konformáciu bielkoviny. Je podmienená vodíkovými mostíkmi medzi skupinami aminokyselín -C=O a H-N-. Sú dva typy sekundárnej komformácie:

  1. SKLADANÝ LIST - (β-štruktúra)

Skladaný list môže mať usporiadanie paralelné alebo antiparalelné. Tvoria ho reťazce aminokyselín radených vedľa seba a spojených medzi sebou karboxylovými a aminoskupinami.

Aminokyselinové zvyšky -Rorientované nad a pod rovinu skladaného listu. Takúto štruktúru má napr. bielkovina keratín v nechtoch.

  1. ZÁVITNICA - (α-helix)

Závitnica môže byť ľavotočivá alebo pravotočivá. Táto štruktúra vzniká v rámci jedného reťazca. Stabilitu závitnice podmieňujú vodíkové mostíky karboxylových a aminoskupín nad sebou ležiacich aminokyselín. Takúto stavbu má väčšina globulárnych bielkovín.

TERCIÁLNA ŠTRUKTÚRA

Terciárna štruktúra (konformácia) predstavuje definitívne priestorové usporiadanie α-helixu a skladaného listu v priestore. Proteíny pritom môžu obsahovať úseky závitnice aj úseky usporiadané ako skladaný list a celá priestorová štruktúra bielkoviny môže byť preto veľmi komplikovaná. Terciárna štruktúra bielkovín je pritom stabilizovaná množstvom nekovalentných väzieb (vodíkové väzby, van der Waalsove sily, iónové interakcie, hydrofóbne väzby) ako aj niektorými špecifickými väzbami (hlavne disulfidickými -S-S-). Dokopy to všetko tvorí veľmi stabilnú štruktúru.

Pre biologickú funkciu bielkoviny má práve terciárna štruktúra podstatný význam. Napríklad za biologickú aktivitu enzýmov alebo protilátok sú zodpovedné miesta na povrchu ich molekúl - aktívne centrá, ktorých presnú stavbu určuje práve terciárna štruktúra. Ak sa táto štruktúra poruší, nemôže daná bielkovina plniť svoju biologickú funkciu.

KVARTÉNA ŠTRUKTÚRA

Kvartérnu štruktúru majú iba niektoré veľmi zložité bielkoviny, ktoré sú zložené z viacerých bielkovinových podjednotiek. Kvartérna štruktúra predstavuje teda definitívne usporiadanie takýchto podjednotiek v priestore pomocou slabých nekovalentných síl do jednej komplexnej makromolekuly bielkoviny.

ROZDELENIE BIELKOVIN

Vlastnosti bielkovín sú podmienené chemickým zložením, štruktúrou a molekulovou hmotnosťou. Sú to tuhé látky, ich rozpustnosť vo vode je veľmi odlišná, môžu tvoriť koloidné roztoky.

Bielkoviny delíme podľa tvaru molekuly:

  1. fibrilárne bielkoviny - vláknité, nerozpustné vo vode, veľká molekulová hmotnosť,
  2. globulárne bielkoviny - klbkovité, rozpustné vo vode.

Podľa rozpustnosti:

  1. albumíny - rozpustné vo vode,
  2. globulíny - nerozpustné vo vode

Podľa nebielkovinovej zložky:

  1. jednoduché (proteíny) - sú čisto zložené len z aminokyselinových zvyškov,
  2. zložené (proteidy) - obsahujú nebielkovinovú zložku:
    • nukleoproteidy - viažu sa na nukleové kyseliny,
    • glykoproteidy - majú v molekule polysacharid (mucín v slinách),
    • fosfoproteidy - v molekule majú estericky viazanú H3PO4 (kazeín),
    • lipoproteidy - nebielkovinovou zložkou sú lipidy,
    • chromoproteidy - obsahujú naviazané farbivo (hemoglobín),
    • metaloproteidy - obsahujú v molekule ión kovu (feritín - železo).

HEMOGLOBÍN

Hemoglobín je farbivo, ktoré prenáša dýchacie plyny. Vyskytuje sa u všetkých stavovcov a mnohých bezstavovcov. Molekula hemoglobínu predstavuje zložený chromoproteid, ktorého kvartérna štruktúra je tvorená bielkovinovou zložkouglobínom a prostetickou zložkou - hemom. Molekula globínu je tvorená štyrmipolypeptidovými podjednotkami (dve α- a dve β-podjednotky), pričom každá podjednotka obsahuje jednu molekulu hemu.

 Hem je tvorený porfyrínom, ktorý je zložený zo štyroch pyrolových jadier spojených metínovými mostíkmi, v strede ktorého sa nachádza molekula dvojmocného železa Fe(II). Celkovo sa teda molekula hemoglobínu skladá z jednej molekuly globínu, štyroch molekúl hemuso štyrmi molekulami železa, ktoré môžu viazať celkovo štyri molekuly kyslíka.

Väzbou hemoglobínu s kyslíkom vzniká oxyhemoglobín, pričom sa jedná o reverzibilnú (vratnú) nekovalentnú väzbu. Pri oxidácii dvojmocného železa na trojmocné, vzniká tzv. methemoglobín. Tento dej je nevratný, molekula methemoglobínu už nie je schopná viazať kyslík. Naviazaním oxidu uhoľnatého na hemoglobín vzniká karbonylhemoglobín (karboxyhemoglobín). Väzba CO s hemoglobínom je vratná, ale je oveľa pevnejšia ako väzba hemoglobínu s kyslíkom. Hemoglobín viazaný s CO2 sa nazýva karbaminohemoglobín, pričom táto forma predstavuje len jednu z niekoľkých foriem prenosu CO2 v krvi.

DENATURÁCIA BIELKOVÍN

Bielkoviny, ktoré sú schopné v organizme vykonávať svoje biologické funkcie, nazývame natívne bielkoviny.
Denaturácia bielkovín je zmena priestorového usporiadania peptidového reťazca vplyvom vonkajších faktorov (denaturácia vysokým teplom, ionizujúcim žiarením, ťažkými kovmi, silnými kyselinami a zásadami). Ide o porušenie vyšších štruktúr bielkoviny, pričom zostane zachovaná len primárna štruktúra. Pri denaturácii dochádza k zániku biologickej funkcie bielkoviny.

Denaturácia bielkoviny môže byť:

  1. vratná (reverzibilná) - ak sa štruktúra bielkoviny po odstránení denaturačného faktoru obnoví - renaturácia bielkoviny,
  2. nevratná (ireverzibilná) - ak sa štruktúra bielkoviny už obnoviť nemôže.

Praktický význam má denaturácia v potravinárskom priemysle a v domácnosti pri uchovávaní a tepelnom spracovaní potravín. Varením alebo inou tepelnou úpravou sa bielkoviny denaturujú, porušia sa väzby vo vyšších štruktúrach a bielkovina sa stane stráviteľnejšia, pričom si zachováva svoju biologickú hodnotu (= denaturované bielkoviny majú neporušené aminokyseliny /primárnu štruktúru/, organizmus môže takéto bielkoviny ľahšie rozložiť a aminokyseliny využiť pre svoje potreby).

BIURETOVA REAKCIA

Dôkazom peptidovej väzby -CO-NH- je Biuretova reakcia (10% NaOH, 0,1% CuSO4) - bielkoviny dávajú v alkalickom prostredí s iónmi Cu2+ farebný komplex. Intenzita zafarbenia závisí od molekulovej hmotnosti bielkoviny (polypeptidy - fialová, menšie peptidy - červená). Pozitívnu reakciu dáva aj biuret (H2N-CO-NH-CO-NH2) a niektoré aminokyseliny (His, Thr, Asn).

Pozitívnu ninhydrínovovú reakciu (0,1% ninhydrín) dávajú aminokyseliny a bielkoviny s voľnou NH2 a COOH skupinou. Reakcia prebieha pri zahriatí, a to v niekoľkých stupňoch a jej výsledkom je modré až fialové zafarbenie roztoku.

Dodatočný učebný materiál si môžeš pozrieť v dokumente PDF kliknutím na nasledujúci odkaz:
Oboduj prácu: 10 9 8 7 6 5 4 3 2 1


Odporúčame

Prírodné vedy » Chémia

:: KATEGÓRIE – Referáty, ťaháky, maturita:

Vygenerované za 0.019 s.
Zavrieť reklamu