Charakteristika bielkovín

Charakteristika bielkovín
Po chemickej stránke sú bielkoviny biopolyméry, teda prírodné makromolekulové látky. Proteíny alebo bielkoviny sú základnou stavebnou jednotkou živej hmoty a sú prítomné vo všetkých bunkách. Podieľajú sa na stavbe všetkých tkanív, teda svalov, kostí, šliach, chrupaviek a aj kože, nechtov, vlasov.

Skladajú sa z aminokyselinových zvyškov, ktorých je viac ako 100 a sú spojené peptidovou väzbou. Na stavbe bielkovín sa podieľa 20 proteinogénnych aminokyselín. Stavebnú funkciu v organizme zastupujú napríklad kolagén, keratín, katalytickú enzýmy, regulačnú hormóny, obrannú protilátky a transportnú napríklad hemoglobín.

Bielkoviny sa môžu deliť na jednoduché, ktoré vo svojich molekulách obsahujú iba aminokyseliny, alebo na zložené, ktoré okrem bielkovinovej zložky obsahujú aj nebielkovinovú zložku, takzvanú prostetickú zložku. Nakoľko bielkoviny majú obrovskú rozmanitosť, odráža sa to aj v rôznorodosti ich funkcií v organizme.

1.1 Charakteristika aminokyselín
Aminokyseliny (AA- aminoacids) sú základnou stavebnou jednotkou bielkovín a aj peptidov.
 Z chemického hľadiska sú aminokyseliny substitučné deriváty karboxylových kyselín. Ich molekuly sa skladajú z karboxylovej skupiny a aminoskupiny.

Všeobecný vzorec aminokyselín je:
Väčšinu z aminokyselín ktoré sa vyskytujú vo voľnej prírode sú α- kyseliny, ktoré majú NH2 skupinu v polohe α, je teda viazaná na druhý uhlík, susediaci s karboxylovým uhlíkom a L-kyseliny ktorých konfigurácia sa odvodzuje od L-glyceraldehydu.
L-glyceraldehyd:
L-kyselina:

V bielkovinách sa vyskytuje dvadsať proteinogénnych aminokyselín.
  Esenciálne aminokyseliny (nevyhnutné) nedokáže ľudské telo syntetizovať, musí ich teda prijímať potravou. Medzi esenciálne aminokyseliny patria valín, leucín, izoleucín, treonín, lyzín, mationín, fenylalanín, tryptofán. Naopak neesenciálne aminokyseliny dokáže ľudské telo syntetizovať, v procese transaminácie z aminokyselín prijatých potravou.

1.1.2  Vlastnosti aminokyselín
Aminokyseliny sú bezfarebné, pevné, kryštalické zlúčeniny s vysokou teplotou topenia. Väčšinou sú rozpustné vo vode a nerozpustné v nepolárnych rozpúšťadlách. Väčšina aminokyselín má amfotermný charakter, čo znamená že majú kyslé aj zásadité vlastnosti. Príčinou kyslých vlastností je skupina –COOH, v zásaditom prostredí sa aminokyseliny správajú ako kyseliny, to znamená že odštepujú katión vodíka a vytvárajú karboxylový anión –COO- . Skupina -NH2 je príčinou zásaditých vlastností, keďže na dusíkovom atóme je voľný elektrónový pár. V kyslom prostredí sa aminokyseliny správajú ako zásady, teda prijímajú vodíkový katión a tvoria amóniový katión NH3+ . Hodnota PH pri ktorej sa aminokyselina správa neutrálne sa nazýva izoelektrický bod. Znamená to že všetky jej molekuly sú vo forme amfiónov, teda obojakých iónov. Aminokyseliny majú rozličný izoelektrický bod v závislosti od počtu skupín –COOH a –NH2 v molekule. Ak aminokyselina obsahuje viac COOH má kyslé vlastnosti a vo vodnom roztoku má formu aniónu a ak má viac –NH2  skupín správa sa zásadito a vo vodnom roztoku má formu katiónu. Hodnota izoelektrického bodu sa pohybuje od 3 do 11.
Aminokyseliny sa delia aj na polárne a nepolárne. Nepolárne dodávajú bielkovinám hydrofóbne vlastnosti a polárne zas opačne zvyšujú rozpustnosť bielkovín vo vode.

1.2   Štruktúra bielkovín
1.2.1  Primárna štruktúra bielkovín
Primárna štruktúra bielkovín udáva poradie (sekvenciu) aminokyselín v polypeptidovom reťazci a podmieňuje biochemickú funkciu bielkovín. Primárna štruktúra je určená geneticky v podobe genetického kódu v molekule DNA. Už pri zámene jednej aminokyseliny v sekvencii inou aminokyselinou môže dôjsť k ťažkej poruche organizmu.
1.2.2  Sekundárna štruktúra bielkovín
Sekundárna štruktúra je daná geometrickým usporiadaním polypeptidového reťazca a je umožnená voľnou rotáciou okolo jednoduchých väzieb α-uhlíkov v polypeptidovom reťazci a stabilizovaná existenciou vodíkových väzieb.

Rozlišujeme dve základné sekundárne štruktúry bielkovín a to α-helix, ktorý predstavuje usporiadanie polypeptidového reťazca do pravotočivej závitnice (obrázok 1). Závity tejto závitnice sú stabilizované spomínanými vodíkovými väzbami a postranný vzorec smeruje von zo závitnice. Na jeden závit α-helixu pripadá 3,6 aminokyselinových zvyškov. Ďalšou sekundárnou štruktúrou bielkovín je takzvaná β-štruktúra. (obrázok 2). Táto β-štruktúra predstavuje spojenie mnohých rovnobežných bielkovinových makromolekúl do tvaru, ktorý pripomína zložený list papiera. Pomocou vodíkových väzieb sú jednotlivé makromolekuly  intramolekulovo pospájané  a postranné reťazce aminokyselín smerujú nad a pod rovinu skladaného listu.

1.2.3  Terciárna štruktúra bielkovín
Terciárna štruktúra je charakteristická usporiadaním α-helixu a skladaného listu priestore. Pre toto usporiadanie je typický globulárny teda klbkovitý alebo fibrilárny (vláknitý) tvar, jednotlivé časti reťazca sa viažu disulfidovými väzbami. Podielajú sa tu však aj vodíkové väzby, van der Waalsove sily a iónové väzby.

1.2.4 Kvartérna štruktúra bielkovín
Kvartérna štruktúra je charakteristická pre niektoré enzýmy, hemoglobín a iné bielkoviny. Predstavujú ju viaceré polypeptidové reťazce o ktorých vzájomnom usporiadaní pojednáva kvartérna štruktúra.

1.3   Vlastnosti bielkovín
Vlastnosti jednotlivých bielkovín určuje ich štruktúra, ktorá zároveň určuje ich funkciu v organizme. Bielkoviny sú pevné látky a ich rozpustnosť vo vode je závislá od ich štruktúry. Bielkoviny ktoré sú rozpustné vo vode tvoria koloidné roztoky, ktoré sa od pravých roztokov odlišujú veľkosťou rozptýlených častí.

Vysoľovanie, teda zvyšovanie koncentrácia soli koloidných roztokov bielkovín spôsobuje vylúčenie bielkovín z roztoku vo forme zrazeniny. Tento proces vzniku zrazeniny sa nazýva koagulácia a môže byť vratná (reverzibilná) alebo nevratná teda ireverzibilná. Zrazenina vzniknutá reverzibilnou koaguláciou sa pridaním vody rozptýli na pôvodný koloidný roztok. Takáto zrazenina vzniká napríklad pôsobením NaCl. Naopak zrazeniny ktoré vznikli ireverzibilnou koaguláciu nie je možné rozpustiť. Vnikajú napríklad pôsobením solí ťažkých kovov. Účinkom vyššej teploty, ožiarením, pôsobením roztokov kyselín a zásad na bielkovinu dochádza k ireverzibilným zmenám terciárnej štruktúry, takzvaná denaturácia, pri ktorej bielkoviny stráca svoju biologickú aktivitu. Denaturácia bielkovín má praktický význam v každodennom živote.

1.4 Významné bielkoviny
1.4.1  Jednoduché bielkoviny
Medzi významné jednoduché bielkoviny patria napríklad skleroproteíny. Skleroproteíny sú fibrilárne bielkoviny, nerozpustné vo vode. Sú stavebným materiálom živočíšnych organizmov. Je to napríklad kolagén, ktorý sa nachádza v koži, šľachách, chrupavkách, kostiach a tvorí asi tretinu zo všetkých bielkovín nachádzajúcich sa v živočíšnom organizme. Kolagén je bohatý na glycín, prolín a hydroxyprolín. Varením tkanív obsahujúcich kolagén získame želatínu. Ďalej sa medzi fibrilárne bielkoviny radí aj keratín, ktorý je súčasťou vlasov, nechtov kože a peria.

Ďalšími významnými bielkovinami sú sféroproteíny, ktoré patria medzi globulárne bielkoviny teda bielkoviny s guľovitou štruktúrou (tvar klbka). Sú rozpustné vo vode a roztokoch solí a majú rôznorodé funkcie. Patria sem napríklad albumíny, ktoré sú súčasťou krvného séra, vajcového bielka, mlieka... Ďalej sem patria globulíny, ktoré sú vo vode málo rozpustné, ale sú dobre rozpustné v roztokoch solí. Sú takisto súčasťou napríklad Krvného séra, vajcového bielka, mlieka. Majú vplyv na obranyschopnosť organizmu. Najmä imunoglubulíny pôsobia v organizme ako protilátky a chránia organizmus proti cudzorodými látkami a mikroorganizmami. Históny obsahujúce zásadité aminokyseliny sa vyskytujú v bunkových jadrách, kde sa viažu na nukleové kyseliny.

1.4.2 Zložené bielkoviny
Medzi zložené bielkoviny patria fosfoproteíny, hemoproteíny, metaloproteíny, nukleoproteíny, glykoproteíny a lipoproteíny. Fosfoproteíny obsahujú kyselinu fosforečnú, ktorá sa esterovo viaže na hydroxylové skupiny serínu. Patrí sem napríklad kazeín, ktorý sa nachádza v mlieku a viaže na seba vápnik.

Bielkoviny ktoré obsahujú farebnú zložku hém sa nazývajú hemoproteíny. Hém je organický komplex ktorý viaže ión železa. Je súčasťou krvného farbiva hemoglobínu, ktorý sa zúčastňuje v organizme na prenose kyslíka. Ďalej sem patrí napríklad myoglobín. Metaloproteíny sú bielkoviny obsahujúce kovy, ktoré prenášajú alebo ich uskladňujú, napríklad transferín.

Nukleoproteíny obsahujú nukleovú kyselinu a sú zložkou bunkových jadier.
Glykoproteíny obsahujúce sacharid sú súčasťou sliznicových sekrétov a zvyšujú im ich viskozitu. Lipoproteíny sa podieľajú na stavbe bunkových membrán. Charakteristické sú obsahom lipidov (tukov).